Биологические макромолекулы и физико химические инструменты

Реферат на тему «Биологические макромолекулы и физико химические инструменты»

1.     Макромолекулы и их окружение.

1.1Растворы макромолекул. Макромолекулы, вода и соли.

2. Макромолекулы как физические частицы.

2.2.Особенности структурной и функциональной организации, физико-химических свойств основных макромолекул – белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды.

2.3. . Иерархичность структурной организации макромолекул.

1. Макромоле́кула — молекула с высокой молекулярной массой, структура которой представляет собой многократные повторения звеньев, образованных (в действительности или мысленно) из молекул малой молекулярной массы. Число атомов, входящих в состав макромолекул, может быть очень большим (сотни тысяч и миллионы). В живых организмах существуют три главных типа макромолекул: полисахариды, белки и нуклеиновые кислоты. Мономерами для них соответственно служат моносахариды, аминокислоты и нуклеотиды. Макромолекулы составляют около 90% сухой массы клеток. Полисахариды играют роль запасных питательных веществ и выполняют структурные функции, белки же и нуклеиновые кислоты могут рассматриваться как «информационные молекулы». Макромолекулы существуют не только в живой природе, но и в неживой в частности многое оборудование на основе макромолекул созадны самим человеком. Это означает, что в белках и нуклеиновых кислотах важна последовательность мономерных звеньев и в них она варьирует гораздо сильнее, чем в полисахаридах, состав которых ограничивается обычно одним или двумя различными видами субъединиц.

Высокомолекулярными обычно считаются вещества, обладающие молекулярной массой более 103 Да. Достаточно ли велика молекулярная масса, для того чтобы молекула считалась макромолекулой, часто (но не всегда!) можно определить по следующему критерию: если добавление или удаление одного или нескольких звеньев не влияет на молекулярные свойства, молекула может считаться макромолекулой (такой критерий оказывается неудачным, например, в случае биополимеров).

Как синонимы «макромолекулы» используются «полимерная молекула» или «мегамолекула».

Термин «макромолекула» введён Германом Штаудингером в 1922 г. (Нобелевская премия по химии (1953)).

Полимерный клубок (англ. coil) больше напоминает спутанную нить, образованную случайными пинками разматывающейся катушки по комнате. Полимерный клубок непрерывно меняет свою конформацию (пространственную конфигурацию). Типичная форма клубка на вид похожа на траекторию броуновского движения (частный случай, так называемый идеальный клубок, описывается теми же уравнениями). Образование клубков происходит в силу того, что полимерная цепь на некотором расстоянии (статистический сегмент) "теряет" информацию о своем направлении. Соответственно, о клубке можно говорить тогда, когда контурная длина цепи значительно превышает длину статистического сегмента.

Глобулярная конформация полимерной цепи представляет собой плотную конформацию, при которой объемная доля полимера сравнима с единицей (если доля полимера близка к единице, глобула называется плотной; если же объемная доля полимера хоть и сравнима, но заметно меньше единицы, то говорят, что глобула рыхлая). Глобулярное состояние реализуется, когда взаимодействие звеньев полимера друг с другом и с окружающей средой (например, раствором) приводит к взаимному притяжению звеньев.

1.1  Ближайшее гидратное окружение макромолекулы является репликой ее структуры, которая включает в себя часть воды, встроенной, как элемент этой структуры, необходимый для ее функционирования. Однако наблюдаемые по проницаемости изменения состояния водного компонента биообъектов при конформационных превращениях макромолекул и надмолекулярных комплексов разных уровней организации в процессах агрегации, переориентации и конформационных переходах белков как в растворах и суспензиях, так и в нативных клетках нельзя объяснить только изменениями этого гидратного окружения. В работе сделан обзор результатов анализа изменений состояния водного компонента в процессах моделирования крупномасштабных перестроек глобулы в растворе, затрагивающих доменную структуру, а также при переориентации цитоскелетных структур внутри нативной клетки. Все эти процессы сопровождаются изменением полного гидратного окружения, включающего как гидратную реплику, так и протяженные водные ассоциаты. В исследованных структурах наблюдалась функционально значимая молекулярная память макромолекул, обусловленная их пространственной организацией (Щеголева, Колесников, 1997), которая также определяется в значительной мере водными ассоциатами. В кристаллах белков по данным рентгеноструктурного анализа водные ассоциаты достигают протяженности до 10 Е и далеко не всегда связаны с двумя соседними молекулами, а достаточно прочно привязаны к одной макромолекуле. Возможно, эти ассоциаты являются одним из первостепенных участников акта самоорганизации, определяя возможность системы упорядочиваться за счет разупорядочения низкомолекулярного компонента, который является резервуаром, обеспечивающим её термодинамическую и электростатическую стабильность, а также динамику всей структуры и ее фрагментов. В исследованных объектах эти водные структуры по нашим данным по величине, по-видимому, коррелируют с определяемыми в кристаллах.

     Рассмотрим белок, как макромолекулу, при связывании с водой.Белки являются гидрофильными веществами. Если растворять сухой белок в воде, то сначала он, как всякое гидрофильное высокомолекулярное соединение, набухает, а затем молекулы белка начинают постепенно переходить в раствор. При набухании молекулы воды проникают в белок и связываются с его полярными группами. Плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется. Набухший белок можно считать как бы обратным раствором, т. е. раствором молекул воды в высокомолекулярном веществе — белке. Дальнейшее поглощение воды приводит к отрыву молекул белка от общей массы и растворению. Но набухание не всегда ведет к растворению; некоторые белки, например коллаген, так и остаются в набухшем виде, поглотив большое количество воды.

     Растворение связано с гидратацией белков, т. е. связыванием молекул воды с белками. Гидратная вода так прочно связана с макромолекулой белка, что отделить ее удается с большим трудом. Это говорит не о простой адсорбции, а об электростатическом связывании молекул воды с полярными группами боковых радикалов кислых аминокислот, несущих отрицательный заряд, и основных аминокислот, несущих положительный заряд.

     Однако часть гидратной воды связывается пептидными группами, которые образуют с молекулами воды водородные связи. Например, полипептиды с неполярными боковыми группами тоже набухают, т. е. связывают воду. Так, большое количество воды связывает коллаген, хотя этот белок содержит преимущественно неполярные аминокислоты. Вода, связываясь с пептидными группами, раздвигает вытянутые полипептидные цепи. Однако межцепочечные связи (мостики) не дают молекулам белка отрываться друг от друга и переходить в раствор. При нагревании сырья, содержащего коллаген, межцепочечные мостики в коллагеновых волокнах разрываются и освобожденные полипептидные цепи переходят в раствор. Эта фракция частично гидролизованного растворимого коллагена называется желатиной. Желатина по химическому составу близка к коллагену, легко набухает и растворяется в воде, образуя вязкие жидкости. Характерным свойством желатины является способность к гелеобразованию. Водные растворы желатины широко используются в лечебной практике как плазмозамещающее и кровоостанавливающее средство, а способность к гелеобразованию — при изготовлении капсул в фармацевтической практике.

Растворимость разных белков колеблется в широких пределах. Она определяется их аминокислотным составом (полярные аминокислоты придают большую растворимость, чем неполярные), особенностями организации (глобулярные белки, как правило, лучше растворимы, чем фибриллярные) и свойствами растворителя. Например, растительные белки — проламины — растворяются в 60-80%-ном спирте, альбумины — в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей.

   Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Каждая макромолекула индивидуального белка имеет суммарный заряд одного знака, что препятствует их склеиванию в растворе и выпадению в осадок. Все, что способствует сохранению заряда и гидратной оболочки, облегчает растворимость белка и его устойчивость в растворе. Между зарядом белка (или числом полярных аминокислот в нем) и гидратацией существует тесная связь: чем больше полярных аминокислот в белке, тем больше связывается воды (в расчете на 1 г белка). Гидратная оболочка белка иногда достигает больших размеров, и гидратная вода может составлять до 1/5 его массы.

    Правда, некоторые белки гидратируются сильнее, а растворяются хуже. Например, коллаген связывает воды больше, чем многие хорошо растворимые глобулярные белки, но не растворяется. Его растворимости мешают структурные особенности — поперечные связи между полипептидными цепями. Иногда разноименно заряженные группы белка образуют много ионных (солевых) связей внутри молекулы белка или между молекулами белков, что мешает образованию связей между молекулами воды и заряженными группами белков. Наблюдается парадоксальное явление: в белке много анионных или катионных групп, а растворимость его в воде низкая. Межмолекулярные солевые мостики вызывают склеивание молекул белка и их выпадение в осадок.

Какие же факторы среды влияют на растворимость белков и их стабильность в растворах?

Влияние нейтральных солей

Влияние рН среды.

Влияние температуры

Влияние разнозаряженного белка

Высаливание

   Растворы нейтральных солей широко используются не только для повышения растворимости белка, например при выделении его из биологического материала, но и для избирательного осаждения разных белков, т. е. их фракционирования. Процесс осаждения белков нейтральными солевыми растворами называется высаливанием. Характерной особенностью белков, полученных высаливанием, является сохранение ими нативных биологических свойств после удаления соли.

    Механизм высаливания состоит в том, что добавляемые анионы и катионы солевого раствора снимают гидратную оболочку белков, являющуюся одним из факторов его устойчивости. Возможно, одновременно происходит и нейтрализация зарядов белка ионами соли, что также способствует осаждению белков.

Способность к высаливанию наиболее выражена у анионов солей. По силе высаливающего действия анионы и катионы располагаются в следующие ряды:

SO42- > С6Н5О73- > СН3СОО- > Сl- > NO3- > Вr- > I- > CNS-

Li+ >Na+ > К+ > Pb+ > Сs+

Эти ряды называются лиотропными.

Сильным высаливающим эффектом в этом ряду обладают сульфаты. На практике для высаливания белков чаще всего применяют сульфат натрия и аммония. Кроме солей белки осаждают органическими водоотнимающими средствами (этанол, ацетон, метанол и др.). Фактически это то же высаливание.

Высаливание широко используют для разделения и очистки белков, поскольку многие белки различаются по размеру гидратной оболочки и величине зарядов. Для каждого из них имеется своя зона высаливания, т. е. концентрация соли, позволяющая дегидратировать и осадить белок. После удаления высаливающего агента белок сохраняет все свои природные свойства и функции.

  2.Белки

2.     Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Важнейшим признаком белков является большая молекулярная масса. В зависимости от длины цепи все полипептиды условно можно разделить на пептиды (содержат от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (свыше 40 аминокислот). Если принять среднюю молекулярную массу одной аминокислоты около 100, то молекулярная масса пептидов приближается к 1000, полипептидов - до 4000, а белков - от 4-5 тыс. до нескольких миллионов. Мономерами белков являются аминоуислоты. Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы —NН2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков. Аминокислоты делятся на две группы:

1.протеиногенные (входящие в состав белков)

2. непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)

К настоящему времени расшифрован аминокислотный состав многих белков микробного, растительного и животного происхождения. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серии. Однако каждый белок имеет свой аминокислотный состав. Например, протамины (простые белки, находящиеся в молоках рыб) содержат до 85% аргинина, но в них отсутствуют циклические, кислые и серусодержащие аминокислоты, треонин и лизин. Фиброин — белок натурального шелка, содержит до 50% глицина; в состав коллагена — белка сухожилий — входят редкие аминокислоты (гидроксилизин, гидроксипролин), которые отсутствуют в остальных белках.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его функцией. Последовательность расположения аминокислот в белке обусловлена генетическим кодом.

Строение и уровни структурной организации белков

   Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждый уровень имеет свои особенности. овлена генетическим кодом.

  Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты.

     Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

     Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

    Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка.

     Белки обладают свойствами буфера, но емкость их при физиологических значениях рН ограничена. Исключение составляют белки, содержащие много гистидина, так как только боковая группа гистидина обладает буферными свойствами в интервале значений рН, близких к физиологическим. Таких белков очень мало. Гемоглобин чуть ли не единственный белок, содержащий до 8% гистидина, является мощным внутриклеточным буфером в эритроцитах, поддерживая рН крови на постоянном уровне.

Заряд белковой молекулы зависит от содержания в ней кислых и основных аминокислот, а точнее, от ионизации кислых и основных групп бокового радикала этих аминокислот. Диссоциация СООН-групп кислых аминокислот вызывает появление отрицательного заряда на поверхности белка, а боковые радикалы щелочных аминокислот несут положительный заряд (за счет присоединения Н+ к основным группам). В нативной молекуле белка заряды распределяются асимметрично в зависимости от укладки полипептидной цепи в пространстве. Если в белке кислые аминокислоты преобладают над основными, то в целом молекула белка электроотрицательна, т. е. является полианионом, и наоборот, если преобладают основные аминокислоты, то она заряжена положительно, т. е. ведет себя как поликатион.

Суммарный заряд белковой молекулы, естественно, зависит от рН среды: в кислой среде он положителен, в щелочной отрицателен. То значение рН, при котором белок имеет суммарный нулевой заряд, называется изоэлектрической точкой данного белка. В этой точке белок не обладает подвижностью в электрическом поле. Изоэлектрическая точка каждого белка определяется соотношением кислых и основных групп боковых радикалов аминокислот: чем выше соотношение кислые/основные аминокислоты в белке, тем ниже его изоэлектрическая точка. У кислых белков рН1 < 7, у нейтральных рН1 около 7, а у основных рН1 > 7. При значениях рН среды ниже его изоэлектрической точки белок будет нести положительный заряд, а выше — отрицательный заряд. Усредненная изоэлектрическая точка всех белков цитоплазмы лежит в пределах 5,5. Следовательно, при физиологическом значении рН (около 7,0 - 7,4) клеточные белки имеют общий отрицательный заряд. Избыток отрицательных зарядов белков внутри клетки уравновешивается, как уже говорилось, неорганическими катионами.

Знание изоэлектрической точки очень важно для понимания стабильности белков в растворах, так как в изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы. Незаряженные частицы белка могут слипаться друг с другом и выпадать в осадок.

                       Нуклеиновые кислоты

Нуклеи́новая кисло́та (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярное органическое соединение, биополимер (полинуклеотид), образованный остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Существует два типа нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Мономерами в нуклеиновых кислотах служат нуклеотиды. Каждый из них содержит азотистое основание, пятиуглеродный сахар (дезоксирибоза — в ДНК, рибоза — в РНК) и остаток фосфорной кислоты.

    В ДНК входят четыре вида нуклеотидов, отличающихся по азотистому основанию в их составе, — аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц) и тимин (Т). В молекуле РНК также имеется 4 вида нуклеотидов с одним из азотистых оснований — аденином, гуанином, цитозином и урацилом (У).  Таким образом, ДНК и РНК различаются как по содержанию сахара в нуклеотидах, так и по одному из азотистых оснований.

      При исследовании различных ДНК (у разных видов организмов) было установлено, что аденин одной цепи может связываться лишь с тимином, а гуанин — только с цитозином другой. Следовательно, порядок расположения нуклеотидов в одной цепи строго соответствует порядку их расположения в другой. Этот феномен получил название комплементарности (т. е. дополнения), а противоположные полинуклеотидные цепи называются комплементарными. Именно этим обусловлено уникальное среди всех неорганических и органических веществ свойство ДНК — способность к самовоспроизведению или удвоению. При этом сначала комплементарные цепи молекул ДНК расходятся (под воздействием специального фермента происходит разрушение связей между комплементарными нуклеотидами двух цепей). Затем на каждой цепи начинается синтез новой («недостающей») комплементарной ей цепи за счет свободных нуклеотидов, всегда имеющихся в большом количестве в клетке. В результате вместо одной («материнской») молекулы ДНК образуются две («дочерние») новые, идентичные по структуре и составу друг другу, а также исходной молекуле ДНК. Этот процесс всегда предшествует клеточному делению и обеспечивает передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним и всем последующим поколениям.

    Молекулы РНК, как правило, одноцепочечные (в отличие от ДНК) и содержат значительно меньшее число нуклеотидов. Выделяют три вида РНК (табл. 2), различающиеся по величине молекул и выполняемым функциям, — информационную (иРНК), рибосомальную (рРНК) и транспортную (тРНК).

Информационная РНК (и-РНК) располагается в ядре и цитоплазме клетки, имеет самую длинную полинуклеотидную цепь среди РНК и выполняет функцию переноса наследственной информации из ядра в цитоплазму клетки.

Транспортная РНК (т-РНК) также содержится в ядре и цитоплазме клет-ки, ее цепь имеет наиболее сложную структуру, а также является самой короткой (75 нуклеотидов). Т-РНК доставляет аминокислоты к рибосомам в процессе трансляции — биосинтеза белка.

   Рибосомальная РНК (р-РНК) содержится в ядрышке и рибосомах клетки, имеет цепь средней длины. Все виды РНК образуются в процессе транскрипции соответствующих генов ДНК.

    Нуклеиновые кислоты хорошо растворимы в воде, практически не растворимы в органических растворителях. Очень чувствительны к действию температуры и критическим значениям уровня pH. Молекулы ДНК с высокой молекулярной массой, выделенные из природных источников, способны фрагментироваться под действием механических сил, например, при перемешивании раствора. Нуклеиновые кислоты фрагментируются ферментами — нуклеазами.

Благодаря негативному заряда молекулы нуклеиновых кислот движутся в электрическом поле. Нуклеиновые кислоты прочно связывают ионы металлов, подвергаются модификации путем алкилирования и дезаминирования. При физиологических значениях рН все нуклеиновые кислоты являются полианионов и окружаются противоионами из белков и неорганических катионов. Все нуклеиновые кислоты способны поглощать свет в ультрафиолетовой части спектра около 260 нм. Нарушение нативности нуклеиновых кислот сопровождается повышением поглощения света - имеет место так называемый гипохромный эффект. Величина гипохром-ности - важнейший признак степени спирализации нуклеиновых кислот. В связи с этим гипохромный эффект используется для изучения процессов денатурации и ренатурации нуклеиновых кислот, а также гибридизации спиралей ДНК-РНК и т.д..

                                   Углеводы 

      Углево́ды — органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп[1]. Название класса соединений происходит от слов «гидраты углерода», оно было впервые предложено К. Шмидтом в 1844 году. Появление такого названия связано с тем, что первые из известных науке углеводов описывались брутто-формулой Cx(H2O)y, формально являясь соединениями углерода и воды.

      Все углеводы состоят из отдельных «единиц», которыми являются сахариды. По способности к гидролизу на мономеры углеводы делятся на две группы: простые и сложные. Углеводы, содержащие одну единицу, называются моносахариды, две единицы – дисахариды, от двух до десяти единиц — олигосахариды, а более десяти — полисахариды. Моносахариды быстро повышают содержание сахара в крови, и обладают высоким гликемическим индексом, поэтому их ещё называют быстрыми углеводами. Они легко растворяются в воде и синтезируются в зелёных растениях. Углеводы, состоящие из 3 или более единиц, называются сложными. Продукты, богатые сложными углеводами, постепенно повышают содержание глюкозы и имеют низкий гликемический индекс, поэтому их ещё называют медленными углеводами. Сложные углеводы являются продуктами поликонденсации простых сахаров (моносахаридов) и, в отличие от простых, в процессе гидролитического расщепления способны распадаться на мономеры с образованием сотен и тысяч молекул моносахаридов.

1.Моносахариды (простые сахара, мономеры) – это структурная единица любых углеводов, они не могут быть гидролизованы до более простых формуглеводов.

2.Олигосахариды – это олигомеры, состоящие из нескольких (не более 10)мономеров — моносахаридов, связанных между собой гликозидной связью.Они делятся по числу моносахаридов в молекуле на дисахариды,трисахариды и т.д.

3.Дисахариды – это углеводы, которые при гидролизе дают две одинаковые или различные молекулы моносахарида и связаны друг с другом гликозидной связью.

4.Полисахариды – общее название класса сложных высокомолекулярных углеводов, молекулы которых состоят из десятков, сотен или тысяч мономеров — остатков моносахаридов.

        Физические свойства моносахаридов   

Моносахариды – твердые кристаллические вещества, обычно бесцветные, некоторые обладают сладким вкусом.Гигроскопичны, хорошо растворяются в воде, образуя растворы и сиропы. Альдозы и кетозы также хорошо растворимы в диметилформамиде, диметилсульфоксиде и в некоторых других полярных апротонных растворителях, хуже – в спирте, не-растворимы в неполярных растворителях (эфир, гексан, четыреххлористый углерод и т.д.). Водные растворы моносахаридов имеют нейтральную реакцию на лакмус.Природные моносахариды с углеродной цепью, содержащей более девяти атомов углерода, не обнаружены.D-Глюкоза образует кристаллы с tпл = 146 °С у α-глюкопиранозы и 148–150 °С – у β-глюкопиранозы. При нагревании в пиридине α-форма (удельное вращение +112,2°) превращается в β-форму (удельное вращение +17,5°). Поэтому из водных и спиртоводных растворов кристаллизуется α-D-глюкопираноза, а из растворов в пиридине – β-D-глюкопираноза.D-Галактоза кристаллизуется в виде моногидрата. Безводные кристаллы плавятся при 164 °С; удельное вращение (конечное значение) +81°.D-Манноза. Маннопираноза плавится при 132 °С, а ее α- и β-формы имеют разное значение угла вращения (+30 и –17°соответственно); конечный угол вращения, устанавливающийся в результате мутаротации, равен +14,5°.D-Фруктоза в 2,5 раза слаще глюкозы и в 1,7 раза – тростникового сахара. Безводная фруктоза плавится при 102–104 °С.Значение удельного угла вращения в равновесном (после достижения постоянного значения при мутаротации) состоянии равно –92°, благодаря чему фруктозу называют левулозой.

     Химические свойства моносахаридов

Альдозы и кетозы – полифункциональные соединения, их химические свойства обусловлены наличием и взаимным расположением гидроксильных и карбонильных групп.В моносахаридах прочность углерод–углеродной связи уменьшается в связи с большим содержанием электроотрицательных групп, и они оказываются неустойчивыми к действию щелочей и окислителей.Гидроксильные группы в молекулах моносахаридов обладают более сильными кислотными свойствами, чем в спиртах. Это связано с влиянием заместителей (гидроксильные и карбонильные группы), обладающих отрицательным индуктивным эффектом, а также способностью гидроксилов стабилизировать соответствующие анионы за счет образования внутримолекулярных водородных связей. Этим объясняется способность моносахаридов образовывать алкоголяты не только со щелочными металлами, но и с гидроксидами щелочных и щелочноземельных металлов.

   Иерархичность структурной организации макромолекул

Иерархическая структура как высшая форма упорядоченности свойственна живым системам на всех уровнях организации, начиная с субмолекулярного уровня.На субмолекулярном и молекулярном уровнях примерами иерархической организации живых систем могут служить любые биологические макромолекулы, и прежде всего гигантские молекулы нуклеиновых кислот и белков с их сложными, разноуровневыми эволюционно обусловленными субъединицами, архитектура которых непосредственно определена многогранными совокупностями внутримолекулярных связей различной природы. Не повторяя общеизвестных истин химии нуклеиновых кислот и белков, напомним лишь, что они организованы именно на основе жесткой многоуровневой функционально-структурной иерархии определенных элементарных блоков разной сложности. В этой связи рассмотрим несколько подробнее только один пример — структурную организацию глобулярных белков.

Пространственная структура глобулярного белка представляет собою результат сложной многоуровневой иерархической организации первичных компонентов — аминокислот, причем в первичной структуре, т. е. «в аминокислотной последовательности заключена полная информация . Поэтому между всеми уровнями имеется взаимосвязь, так что элементы более низких уровней определяют элементы более высоких уровней».

Первый структурный уровень, или "первичная структура белка, представляет собою последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных между собою ковалентными связями. Второй структурный уровень, или вторичная структура белка,— это упорядоченное, энергетически предпочтительное спиральное или зигзагообразное расположение полипептидных цепей, стабилизированное за счет водородных связей. Третий структурный уровень, или третичная структура белка, определяет способ укладки полипептидной цепи с образованием очень компактной, плотно упакованной структуры — глобулы. Третичная, структура стабилизирована связями разнообразной природы. Четвертый структурный уровень, или четвертичная структура белка, представляет собою функционально целостные макроагрегаты из двух или большего числа полипептидных цепей — протомеров, т. е. так называемый олигомерный белок. Важно подчеркнуть, что «в аминокислотной последовательности полипептидной цепи олигомерного белка закодирована информация не только о его третичной структуре, но также и о геометрической форме контактных участков, с которыми соединяются контактные участки других специфических протомеров.

    Таким образом, информация, содержащаяся в аминокислотной последовательности, может реализоваться на нескольких уровнях структурной организации — вторичном, третичном и четвертичном». Это ясно указывает на иерархический характер организации белка.Общим для белка «свойством, проявляющимся на всех уровнях организации выше аминокислотного, является симметрия . Наличие сим^ метрии и иерархии уровней белковых структур позволяет более ясно представить некоторые аспекты сложнейшей проблемы пространственной организации белковых молекул».